LL-37 (5mg)

Čo je LL-37?

LL-37 je ľudský kateličidný peptid zložený z 37 aminókyselín, odvodený z C-koncovej oblasti prekurzora hCAP18, ktýrý je kodóvaný génom CAMP. Ako jediný známy ľudský kateličidín sa LL-37 stal dôležitou témou výskumu v oblasti vrodenej imunity, biológie antimikrobiálnych peptidov, membránových interakcií a bunkovej signálizácie. Jeho katiová a amfipatická štruktúra ho tiež robia užitočným na skomaníu interakcií peptid–membrána a mechanizmov obrany hostiteľa.

Kúpte si LL-37 od spoločnosti Crystal Peptides Europe ako lyofilizovanú výskumnú zlúčeninu s vysokou čistotou, ktorá zodpovedá zrelej 37-zvyškovej sekvencii LL-37 s voľnými koncami, a nie dlšiemu prekurzoru hCAP18 alebo kratším fragmentom LL-37. Crystal Peptides udržiava prísne štandardy čistoty a kvality, s nezávislým analýtickým testovaním vykonávaným poprednymi laboratóriami, ako je Janoshik, a s certifikátom analýzy priloženým ku každej šarži výrobku.

Výrobok je dodávaný výhradne na výskum a vývoj a nie je určený na humánne ani veterinárne použitie.

Čo je súčasťou balíka?

LL-37 sa dodáva ako lyofilizovaný prášok v uzavretej sklenenej lékovke, zvyčajne bielej až takmer bielej farby.

Analytické testovanie sa vykonáva pre každú novú šaržu prostredníctvom nezávislých laboratórií, ako je Janoshik, a poskytuje sa certifikát analýzy (CoA) na overenie. V závislosti od laboratória a testovaného výrobku môže CoA obsahovať analýtické výsledky, ako sú:

• Testovanie identity: Potvrdzuje, že materiál zodpovedá zrelemu 37-aminókyselinovému peptidu LL-37.
• Čistota HPLC: Meria podiel hlavnej zložky LL-37 vo vzťahu k detekovateľným chromatografickým nečistotám.
• Hmotnostná spektrometria (MS): Poskytuje údaje o molekulovej hmotnosti na podporu identity a charakterizácie peptidu.
• Obsah peptidu: Pomáha stanoviť množstvo LL-37 prítomného v testovanom materiáli.
• Súvisiace peptidové nečistoty: Ak sú uvedené, identifikujú alebo kvantifikujú skrátené sekvencie, deléčné produkty alebo iné peptidové varianty súvisiace so syntézou.
• Testovanie na endotoxíny: Ak sa vykonáva, hodnotí úrovne bakteriálnych endotoxínov v testovanej vzorke.
• Testovanie sterility: Ak je to relevantné, hodnotí materiál z hľadiska detekovateľnej mikrobiálnej kontaminácie.
• Zvyškové rozpúšťadlá alebo iné nečistoty súvisiace s procesom: Ak je to relevantné, pomáha posudiť kontaminanty spojené so syntézou a čistením peptidu.

Šaržovo špecifické CoA by sa malo používať ako definitívny zdroj pre analýtické výsledky a špecifikácie dodanej šarže LL-37.

Testovacie parametre sa môžu líšiť v závislosti od laboratória a testovaného výrobku. Najmä pri LL-37 by mali výskumníci rozlišovať medzi zrelým 37-zvyškovým peptidom a jeho prekurzorovým proteínom hCAP18 a kratšími fragmentmi odvodenými z LL-37. LL-37 je zrelý C-koncový peptid vznikajúci z hCAP18 proteolytickým spracovaním.

Upozorňujeme, že rekonštitučný roztok nie je súčasťou výrobku. Ak ho potrebujete pre svoju laboratórnu prácu, môžete si kúpiť BAC Water z nášho katalógu a pridať ho samostatne k objednávke.

Technické špecifikácie

Poznámka: Vyššie uvedená sekvencia a molekulové charakteristiky sa týkajú konkrétne zrelého peptidu LL-37, a nie prekurzora hCAP18 v plnéj dĺžke alebo kratších fragmentov odvodených z LL-37. Kedyže presná molekulová hmotnosť uvádzaná pre dodaný výskumný materiál sa môže mierne líšiť v závislosti od koncových skupín, skontrolujte poskytnuté CoA na potvrdenie molekulovej formy dodaného materiálu.

Prehľad LL-37 a mechanizmus účinku

LL-37 je zrelý C-koncový peptid vznikajúci z ľudského kateličidinového prekurzora hCAP18. Kateličidíny sú rodinou antimikrobiálnych peptidov produkovaných ako väčšie prekurzorové proteíny a spracovávaných na uvoľnenie ich zrelých, biologicky aktívnych peptidových foriem. U ľudí gén CAMP kodúje kateličidinový prekurzor hCAP18, ktýrý sa spracováva na LL-37, jediný známy ľudský kateličidín. [1]

LL-37 je teda 37-zvyškový, kladne nabitý a amfipatický peptid. Pri asociácii s biologickými membránami prijíma prevane alfa-helikálnu štruktúru, vlastnosť, ktorá prispieva k jeho interakciám s lipidovými membránami. Tieto štruktúrne a fyzikálno-chemické vlastnosti sú kľúčové pre výskum interakcií LL-37 s mikrobiálnymi membránami, ako aj jeho účinkov na hostiteľské bunky a bunkové signálne dráhy.

LL-37 a mikrobiálne membrány

Antimikrobiálna aktivita LL-37 je silne ovplyvnená jeho katiovým nábojom a amfipatickou štruktúrou. Mnohé bakteriálne membrány obsahujú negatívne nabité lipidy a iné anionické povrchové zložky, ktoré priťahujú kladne nabitý peptid. [2]

Po naväzaní na mikrobiálny povrch sa LL-37 môže spojiť s lipidovou membránou a narušiť ju. Experimentálne modely opisali niekoľko možných mechanizmov narušenia membrány, vrátane povrchového „pokrývania“, stenčenia membrány, tvorby pórov a reorganizácie lipidov. Presný mechanizmus sa môže líšiť v závislosti od zloženia membrány a experimentálnych podmienok.

Interakcia s membránou a štruktúra peptidu

LL-37 môže existovať v rôznych štruktúrnych stavoch v závislosti od svojho prostredia. V roztoku môže peptid prijímať pomerne neusporiadané konformácie, zatiaľ čo interakcia s membránami podporuje tvorbu alfa-helikálnej štruktúry.

LL-37 môže za niektorých podmienok tiež oligomerizovať. Tieto štruktúrne prechody sú dôležitými oblasťami výskumu, pretože koncentrácia peptidu, zloženie lipidov, iontóvé podmienky a vlastnosti membrány môžu všetky ovplyvniť spôsob, akým LL-37 interaguje so svojím cieľom. [3]

Imunomodulačná signálizácia

Aktivita LL-37 presahuje priame antimikrobiálne účinky. Výskum spojil peptid s moduláciou vrodených a získaných imunitných odpovedí, vrátane chemotaxie a regulácie zápalovej signálizácie. [2]

S odpoveďami na LL-37 bolo spojených niekoľko povrchových receptorov buniek a intracelulárnych signálnych systémov, vrátane FPR2/ALX, P2X7 a signálizácie súuvisiacej s EGFR. LL-37 sa však nespráva ako konvenčný ligand pre jeden jediný receptor. Dôkazy naznačujú, že k jeho bunkovým účinkom môžu prispievať membránové interakcie, transaktivácia receptorov aj zmeny v organizácii membrány.

LL-37 a výskum zápalu

LL-37 môže ovplyvniť produkciu a aktivitu zápalových mediátorov, pričom experimentálne štúdie uvádzajú ako prozapalové, tak protizapalové účinky. Smer a rozsah týchto odpovedí závisí od typu bunky, koncentrácie, okolitého molekulárneho prostredia a experimentálnych podmienok. [4]

Touto závislosťou od kontextu je dôležitým faktorom pri interpretácii výskumu LL-37, najmä pri porovnávaní výsledkov z rôznych experimentálnych modelov.

LL-37 a biológia tkanív

Výskum tiež skúmal LL-37 vo vzťahu k bunkovej migrácii, angiogenéze, epitelovým odpovedíam a oprave tkanív. Predpokladá sa, že tieto účinky zahŕňajú interakcie medzi peptidom, bunkovými membránami a viacerými signálnymi dráhami, skôr než jeden jasne definovaný molekulárny cieľ. [5]

Celkovo možno LL-37 najlepšie chápať ako multifunkčný peptid hostiteľskej obrany, ktorého biologická aktivita vyplýva z kombinácie membránových interakcií a od kontextu závislých účinkov na bunkovú signálizáciu a imunitné odpovede.

Výskumné aplikácie a vedecký základ

LL-37 bol rozsiahlo študovaný ako ľudský peptid hostiteľskej obrany, pričom výskum zahŕňa biológiu antimikrobiálnych peptidov, vrodenú imunitu, membránovu biofyziku, zápal a opravu tkanív. Jeho široký výskumný profil odráža schopnosť peptidu interagovať tak s mikrobiálnymi membránami, ako aj s bunkami cicavcov.

Výskum antimikrobiálnych peptidov

Jednou z hlavných oblastí výskumu LL-37 je jeho aktivita proti mikroorganizmom. Štúdie skúmali interakcie s gram-pozítívnymi a gram-negatívnymi baktériami, ako aj s hubami a vírusmi.

Výskum naznačuje, že LL-37 sa môže spojiť s mikrobiálnymi membránami prostredníctvom elektrostatických a hydrofobných interakcií, pričom zloženie membrány ovplyvňuje výslednu odpoveď. Štúdie tiež skúmali LL-37 vo vzťahu k bakteriálnym biofilmom a antimikrobiálnej rezistencii. [2]

Výskum vrodenej imunity

LL-37 je dôležitou súčasťou ľudskej vrodenej imunitnej obrany. Je produkovaný epitelovými bunkami a imunitnými bunkami a môže sa podieľať na odpovedách hostiteľa na mikrobiálnu expozíciu. [4]

Výskum skúmal, ako LL-37 interaguje s imunitnými bunkami, chemokínmi a zápalovými mediátormi. Tieto štúdie stanovili, že LL-37 je viac než len membránový aktívny antimikrobiálny peptid, pričom jeho biologické účinky sahajú až k regulácii imunitnej signálizácie.

Imunomodulácia a zápalová signálizácia

LL-37 bol skúmaný pre svoju schopnosť ovplyvňovať zápalové odpovede, vrátane produkcie cytokínov a chemokínov a migrácie imunitných buniek. Dôležité je, že jeho účinky môžu byť závislé od kontextu: experimentálne štúdie uvádzajú ako prozapalové, tak protizapalové aktivity v závislosti od typu bunky a okolitého biologického prostredia. [6]

Tým sa LL-37 stáva užitočný pre výskum vzťahu medzi antimikrobiálnou obranou a zápalovou signálizáciou.

Membránová biofyzika a výskum štruktúra-funkcia

Katiová a amfipatická povaha LL-37 z neho robí užitočný model na štúdium interakcií peptid–membrána. Výskumníci skúmali, ako koncentrácia peptidu, zloženie lipidov, iontóvé podmienky a oligomerizácia peptidu ovplyvňujú väzbu na membránu a štruktúrne správanie.

Tieto štúdie môžu zahŕňať permeabilizáciu membrány, tvorbu pórov, reorganizáciu lipidov a zmeny konformácie peptidu.

Oprava tkanív a angiogenéza

Výskum tiež skúmal LL-37 vo vzťahu k bunkovej migrácii, epitelovým odpovedám, angiogenéze a hojeniu rán. Experimentálne štúdie uvádzali účinky na proliferaciu endotelových buniek a tvorbu ciév, zatiaľ čo iná práca skúmala expresiu a aktivitu LL-37 počas epitelového hojenia rán. [7]

Tieto zistenia robíja LL-37 relevantným pre laboratórne štúdie skúmajúce súvislosti medzi vrodenou imunitou, zápalom a procesmi prestavby tkaniva.

Výskum receptorov a bunkovej signálizácie

Hoci interakcia s membránou je středobodom mnohých aktivít LL-37, výskum identifikoval niekoľko receptorových a signálnych systémov, ktoré môžu prispievať k bunkovým odpovedám. Patria medzi ne okrem iného FPR2/ALX, P2X7 a dráhy spojené s EGFR.

Rozmanitosť hlásených signálnych mechanizmov odráža multifunkčnú povahu LL-37 a vplyv typu bunky a experimentálnych podmienok na jeho biologickú aktivitu.

LL-37 a interakcie medzi hostiteľom a mikroorganizmami

LL-37 sa tiež študuje ako súčasť širšej interakcie medzi hostiteľskými tkanivami a mikroorganizmami. Výskum skúmal, ako môže peptid súčasne ovplyvňovať životaschopnosť mikróbov, správanie imunitných buniek a zápalovú signálizáciu. [8]

Tým sa LL-37 stáva užitočným experimentálnym modelom na skúmaná toho, ako antimikrobiálne peptidy prepojujú priamu obranu proti patogénom so širšími mechanizmami odpovede hostiteľa.

Porovnanie LL-37 s príbuznými peptidmi hostiteľskej obrany

LL-37 patrí do rodiny katelicidínových peptidov hostiteľskej obrany človeka a štrukturálne sa líši od rodín defenzínov. Nasledujúce porovnanie zdôrazňuje hlavné rozdiely relevantné pre výskum antimikrobiálnych peptidov a vrodenej imunity.

LL-37 a BPC-157

LL-37 a BPC-157 sú štrukturálne odlišné výskumné peptidy, ktoré boli obidva skúmané v bunkovom a tkanivovom výskume. LL-37 je 37-aminokyselinový katelicidín študovaný predovšetkým v oblasti vrodenej imunity, biológie antimikrobiálnych peptidov a membránových interakcií, zatiaľ čo BPC-157 bol skúmaný v celom rade modelov bunkových a tkanivových odpovedí. Výskumníci môžu tieto zlúčeniny porovnávať, aby preskúmali, ako štrukturálne odlišné peptidy ovplyvňujú bunkové procesy a odpovede súvisiace s tkanivami.

LL-37 a Thymosin Alpha-1

LL-37 a Thymosin Alpha-1 poskytujú ďalšie užitočné porovnanie v rámci výskumu súvisiaceho s imunitou. LL-37 je endogénny ľudský peptid hostiteľskej obrany zapojený do vrodených imunitných odpovedí a interakcií s mikrobiálnymi membránami, zatiaľ čo Thymosin Alpha-1 je syntetický 28-aminokyselinový peptid skúmaný v súvislosti s funkciou imunitných buniek a imunitnou signalizáciou. Ich odlišné štruktúry a biologické úlohy z nich robia užitočné výskumné materiály na skúmanie rôznych aspektov peptidom sprostredkovanej imunitnej regulácie.

LL-37 a TB-500

LL-37 a TB-500 boli tiež skúmané v oblastiach bunkovej a tkanivovej biológie, hoci patria do odlišných rodín peptidov a majú odlišné molekulárne vlastnosti. LL-37 sa študuje predovšetkým ako katelicidín a peptid hostiteľskej obrany, zatiaľ čo TB-500 je výskumný peptid odvodený od tymozínu β4, spájaný so štúdiami bunkovej migrácie, procesov cytoskeletu a tkanivových odpovedí. Porovnanie ich výskumných profilov môže pomôcť odlíšiť biológiu antimikrobiálnych peptidov od iných peptidom sprostredkovaných bunkových procesov.

Skladovanie a laboratórna manipulácia

LL-37 sa dodáva ako lyofilizovaný peptid. Uchovávanie materiálu uzavretého a chráneného pred vlhkosťou, teplom a zbytočným vystavením prostrediu pomáha zachovať jeho analytické vlastnosti počas skladovania.

• Skladujte uzavretý lyofilizovaný materiál podľa dokumentácie k produktu a odporúčaní špecifických pre danú šaržu.
• Pre dlhodobejšie skladovanie sa u lyofilizovaného LL-37 bežne používa mrazenie.
• Chráňte pred vlhkosťou a priamym svetlom.
• V prípade potreby nechajte studenú liekovku dosiahnuť vhodnú teplotu pred otvorením, aby sa znížila kondenzácia na lyofilizovanom materiáli.
• Po príprave na laboratórne použitie dodržiavajte podmienky skladovania a stability stanovené pre daný konkrétny prípravok a experimentálny protokol.
• Vyhýbajte sa zbytočným opakovaným cyklom zmrazenia a rozmrazenia pri práci s pripravenými roztokmi.
• Používajte vhodné laboratórne postupy na minimalizáciu kontaminácie počas prípravy a manipulácie.

LL-37 je vysoko katiónový peptid a adsorpcia na laboratórne povrchy môže byť dôležitým faktorom, najmä pri práci so zriedenými roztokmi. Pri nákupe LL-37 na laboratórny výskum môže výber vhodných laboratórnych materiálov a minimalizácia zbytočných prevodov pomôcť znížiť potenciálnu stratu materiálu.

Neexistuje jediné univerzálne platné obdobie stability počas používania pre všetky výskumné prípravky LL-37. Stabilita môže závisieť od faktorov, ako je formulácia, koncentrácia, nádoba, rozpúšťadlo a podmienky skladovania, takže dokumentácia k produktu a experimentálny protokol by mali mať prednosť pred všeobecnými obdobiami skladovania.

Certifikát o analýze a zabezpečenie kvality

Certifikát o analýze (CoA) poskytuje analytické informácie špecifické pre danú šaržu o dodanom materiáli LL-37. Pri definovanom 37-aminokyselinovom peptide sú identita a čistota obzvlášť dôležité na potvrdenie, že materiál zodpovedá zamýšľanej sekvencii LL-37.

Čo skontrolovať na CoA pre LL-37

V závislosti od produktu a testovacieho laboratória môže CoA obsahovať:

• Identitu: Potvrdzuje, že materiál zodpovedá LL-37.
• Čistotu: Udáva podiel hlavnej peptidovej zložky vo vzťahu k zisteným nečistotám.
• Obsah peptidu: Poskytuje informácie o skutočnom obsahu peptidu v testovanom materiáli.
• Ďalšie parametre kvality: Môžu zahŕňať endotoxíny, sterilitu alebo mikrobiálne limity, obsah vody, zvyškové rozpúšťadlá a elementárne nečistoty, kde je to relevantné.

CoA by mal zodpovedať konkrétnej zakúpenej alebo skúmanej šarži LL-37. Výskumníci by mali použiť dokumentáciu k šarži na preskúmanie uvedených výsledkov, analytických metód a špecifikácií platných pre daný materiál.

Testovacie parametre sa môžu medzi nezávislými laboratóriami líšiť, takže CoA špecifický pre danú šaržu by sa mal považovať za definitívny zdroj analytických vlastností dodaného materiálu LL-37.

Často kladené otázky

Čo je LL-37?

LL-37 je 37-aminokyselinový ľudský katelicidínový peptid produkovaný z C-terminálnej oblasti prekurzorového proteínu hCAP18, ktorý je kódovaný génom CAMP. Je jediným známym ľudským katelicidínom a bol rozsiahle skúmaný v biológii antimikrobiálnych peptidov, vrodenej imunite, membránových interakciách a imunomodulácii.

Aký je rozdiel medzi LL-37 a hCAP18?

hCAP18 je prekurzorový proteín, z ktorého sa produkuje zrelý LL-37. Proteolytické spracovanie hCAP18 uvoľňuje 37-aminokyselinový peptid LL-37 z jeho C-terminálnej oblasti. Tieto dva materiály by sa preto nemali považovať za zameniteľné výskumné materiály: hCAP18 je prekurzorový proteín, zatiaľ čo LL-37 je zrelý peptid.

Na čo sa LL-37 skúma vo výskume?

LL-37 bol rozsiahle skúmaný vo výskume antimikrobiálnych peptidov, vrátane interakcií s bakteriálnymi a inými mikrobiálnymi membránami. Medzi ďalšie oblasti výskumu patrí vrodená imunita, zápalová signalizácia, interakcie medzi hostiteľom a mikroorganizmami, membránová biofyzika, bunková migrácia a biológia tkanív.

Ako LL-37 funguje?

LL-37 má katiónovú, amfipatickú štruktúru, ktorá mu umožňuje interagovať so záporne nabitými zložkami mikrobiálnych membrán. Štúdie zaznamenali inzerciu do membrány, reorganizáciu lipidov a permeabilizáciu membrány, hoci presný mechanizmus sa môže líšiť v závislosti od zloženia membrány a experimentálnych podmienok. Medzi navrhované modely patrí narušenie membrány „kobercovým“ mechanizmom a tvorba pórov, a nie jeden univerzálne platný mechanizmus.

S akými receptormi LL-37 interaguje?

LL-37 môže ovplyvňovať signalizáciu hostiteľských buniek prostredníctvom viacerých receptorových systémov a procesov spojených s membránou. Výskum poukázal na receptory a dráhy vrátane FPR2/ALX, P2X7 a signalizácie súvisiacej s EGFR. LL-37 sa teda najlepšie nechápe ako konvenčný ligand pôsobiaci prostredníctvom jedného receptora; jeho bunkové účinky môžu zahŕňať priame membránové interakcie aj signalizáciu závislú od receptorov.

Aký je rozdiel medzi LL-37 a fragmentmi LL-37?

Fragmenty LL-37 sú kratšie peptidy odvodené z častí celej 37-aminokyselinovej sekvencie. Medzi príklady skúmané vo výskume patria fragmenty ako KR-12 a LL-32. Odstránenie alebo zmena častí LL-37 môže zmeniť jeho štruktúru, membránové interakcie a biologické vlastnosti, takže sa nemá predpokladať, že fragment má rovnaké vlastnosti ako LL-37 v plnej dĺžke.

Ako sa testuje čistota a identita LL-37?

LL-37 možno charakterizovať pomocou analytických metód vrátane HPLC a hmotnostnej spektrometrie (MS). HPLC poskytuje informácie o chromatografickej čistote a príbuzných peptidových druhoch, zatiaľ čo hmotnostná spektrometria poskytuje informácie o molekulovej hmotnosti podporujúce identitu 37-zvyškového peptidu. Ďalšie testovanie môže hodnotiť obsah peptidu, endotoxíny, sterilitu, zvyškové rozpúšťadlá alebo iné nečistoty súvisiace s procesom.

Kde môžem kúpiť LL-37 na výskum v Európe?

Ak sa nachádzate v Európe, LL-37 môžete kúpiť od Crystal Peptides ako lyofilizovaný laboratórny výskumný peptid. Materiál sa dodáva vo forme lyofilizovaného prášku spolu s certifikátmi o analýze špecifickými pre danú šaržu na overenie. Produkt je určený výhradne na výskum a vývoj a nie je určený na použitie u ľudí ani zvierat.

Vedecké referencie

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.